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    A Single Nucleotide Polymorphism Translates into a Radical Amino Acid Substitution at the Ligand-Binding Site in Fasciola hepatica Carboxylesterase B

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    Miranda-Miranda_A Single Nucleotide Polymorphism Translates into a Radical_2022.pdf (2.272Mb)
    Date
    2022-10-19
    Author
    Miranda-Miranda, Estefan
    Scarcella, Silvana
    Reynaud, Enrique
    Narváez-Padilla, Verónica
    Neira, Gisela
    Mera y Sierra, Roberto
    Aguilar-Díaz, Hugo
    Cossio-Bayugar, Raquel
    Metadata
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    Abstract
    ARTÍCULO PUBLICADO EN REVISTA EXTERNA DE ACCESO ABIERTO. Fasciola hepatica anthelmintic resistance may be associated with the catalytic activity of xenobiotic metabolizing enzymes. The gene expression of one of these enzymes, identified as car boxylesterase B (CestB), was previously described as inducible in adult parasites under anthelmintic treatment and exhibited a single nucleotide polymorphism at position 643 that translates into a radical amino acid substitution at position 215 from Glutamic acid to Lysine. Alphafold 3D models of both allelic sequences exhibited a significant affinity pocket rearrangement and different ligand-docking modeling results. Further bioinformatics analysis confirmed that the radical amino acid substitution is located at the ligand affinity site of the enzyme, affecting its affinity to serine hydrolase inhibitors and preferences for ester ligands. A field genotyping survey from parasite samples obtained from two developmental stages isolated from different host species from Argentina and Mexico exhibited a 37% allele distribution for 215E and a 29% allele distribution for 215K as well as a 34% E/K heterozygous distribution. No linkage to host species or geographic origin was found in any of the allele variants.
     
    Fil: Miranda-Miranda, Estefan. Instituto Nacional de Investigaciones Forestales Agrícolas y Pecuarias (INIFAP). Centro Nacional de Investigaciones Disciplinarias en Salud Animal e Inocuidad. Departamento de Artropodología. Morelos. México.
     
    Fil: Scarcella, Silvana. Laboratorio de Biología Celular y Molecular. Centro de Investigación Veterinaria de Tandil (CIVETAN), CONICET. UNCPBA. Tandil. República Argentina.
     
    Fil: Reynaud, Enrique. Universidad Nacional Autónoma de México. Instituto de Biotecnología. Departamento de Genética del Desarrollo y Fisiología Molecular. Morelos. México.
     
    Fil: Narváez-Padilla, Verónica. Universidad Autónoma del Estado de Morelos. Centro de Investigación en Dinámica Celular. Morelos. México.
     
    Fil: Neira, Gisela. Universidad Juan Agustín Maza. Centro de Investigación en Parasitología Regional (CIPAR). Mendoza. República Argentina.
     
    Fil: Mera y Sierra, Roberto. Universidad Juan Agustín Maza. Centro de Investigación en Parasitología Regional (CIPAR). Mendoza. República Argentina.
     
    Fil: Aguilar-Díaz, Hugo. Instituto Nacional de Investigaciones Forestales Agrícolas y Pecuarias (INIFAP). Centro Nacional de Investigaciones Disciplinarias en Salud Animal e Inocuidad. Departamento de Artropodología. Morelos. México.
     
    Fil: Cossio-Bayugar, Raquel. Instituto Nacional de Investigaciones Forestales Agrícolas y Pecuarias (INIFAP). Centro Nacional de Investigaciones Disciplinarias en Salud Animal e Inocuidad. Departamento de Artropodología. Morelos. México.
     
    Subject
    SNTP
    Carboxylesterase
    Amino acid substitution
    Fasciola hepatica
    Anthelmintic resistance
    Bioinformatics
    URI
    http://repositorio.umaza.edu.ar/xmlui/handle/00261/3093
    https://www.mdpi.com/2073-4425/13/10/1899
    xmlui.dri2xhtml.METS-1.0.item-citation
    Miranda-Miranda, E., Scarcella, S., Reynaud, E., Narváez-Padilla, V., Neira, G., Mera y Sierra, R., Aguilar-Díaz, H. y Cossio-Bayugar, R. (2022). A Single Nucleotide Polymorphism Translates into a Radical Amino Acid Substitution at the Ligand-Binding Site in Fasciola hepatica Carboxylesterase B. Revista Genes 2022, 13 (10): 1899. https://doi.org/10.3390/genes13101899.
    Collections
    • Ciencias Veterinarias [37]

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